Adelaide, Kangaroo Island

How´s it goin´ guyz?

Letzten Mittwoch sind Sabrina und ich nach Adelaide geflogen. Dort haben wir uns einen Tag die Stadt angeschaut und uns mit Shane getroffen. Shane war letztes Silvester mit uns in Ungarn. Freitag und Samstag waren wir dann auf Kangaroo Island, eine Insel im Süden von Adelaide die berühmt ist für ihre Tier und Pflanzenwelt, da dort noch alles sehr ursprünglich sein soll.


Unser Hostel (eins der besten die ich bis jetzt gesehen hab):


Townhall:


Solarautos:


Victoria Square (glaub ich):


Rundle Street:


Dann Kangaroo Island... War irgendwie sauteuer, weil wir für die Fahrt von Adelaide nach KI 150 AUD gezahlt haben, also knapp 90 €. Schweinerei, aber schön wars trotzdem.

Remarkable Rocks:


Admirals Arch (da gabs ziemlich viele Seehunde):


Mutter Koala mit Baby Koala:


Das örtliche Post Office:


Rechts im Bild: Les, unser Guide


Kelly Hill Caves:


Pelikan Fütterung:


Und Fütterung anderer, gieriger Vögel:



So, und dann versuch ich mal das Thema meiner Studienarbeit zu erklären, für alle dies interessiert:

Es gibt da eine Sorte von Proteinen im menschlichen Körper, die sogenannten Src-Family-Kinasen, die eine wichtige Rolle bei einer Vielzahl von Krankheiten spielen (Krebs, Aids, Allergien, Autoimmunreaktionen, usw.). Diese Kinasen können jetzt entweder aktiv in der Zelle vorliegen, oder inaktiv. Im aktiven Zustand ist das Protein eher gestreckt, im inaktiven knüllt es sich sozusagen zusammen. Um jetzt live in der Zelle sehen zu können, ob es aktiv ist oder nicht hat unsere Arbeitsgruppe versucht eine Methode zu entwickeln. Dabei mutiert man die Kinase an einer bestimmten Stelle (für die Biologen: Man führt ein Tetracysteinmotiv ein: XXCCPGCCXX) und daran kann ein Fluoreszenzmarker (=ReAsH, oder FlAsH) binden, der dann rot leuchtet. Dieses Tetracysteinmotiv bringt man nun an eine ganz bestimmte Stelle in die Kinase ein, sodass der Fluoreszenzmarker nur dann binden kann, wenn das Protein aktiv ist, dh. also gestreckt. Ist es zusammengeknüllt bindet er nicht. Dh. also man kann damit in der Zelle verfolgen ob die Kinase gerade aktiv ist, oder nicht, denn entweder leuchtet es rot unter dem Fluoreszenzmikroskop, oder nicht.

Meine Aufgabe ist jetzt zu untersuchen, ob diese Mutation die Kinase in ihrer Struktur/Funktion zu stark verändert. Wenn das so wäre, wäre diese Methode ziemlich nutzlos, da man ja keine kaputten Kinasen untersuchen möchte. Also versuche ich dieses Protein erstmal zu isolieren um dann die Struktur zu untersuchen.
So, ich hoffe ich habs einigermaßen allgemein verständlich rübergebracht. Rechtschreibfehler dürfen wie immer behalten werden.

Achja und für die Biologen:
Meine Methoden sind bisher:
PCR, Affinitäts-, Ionenaustauscher-, Gelfiltrationschromatographien, Streptavidin-pulldowns, Circular Dichroism, Massenspektrometrie.
Die Aufreinigung der Mutation klappt leider noch nicht so gut wie die Aufreinigung des Wildtyps, weil die Mutation das Protein doch ein wenig verändert hat und Affinitätschromatographie nicht mehr funktioniert. Hab jetzt alles andere ausprobiert und unsere letzte Hoffnung ist ein His-Tag, mit dem wirs dann über eine Nickelsäule aufreinigen können. Das sollte eigentlich funktionieren.

Alles klar, das wars soweit.

Cheers